SDS是阴离子去污剂,作为变性剂和助溶试剂,它能断裂分子内和分子间的氢键,使分子去折叠,破坏蛋白分子的二、三级结构.而强还原剂如巯基乙醇,二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂.在样品和凝胶中加入还原剂和SDS后,分子被解聚成多肽链,解聚后的氨基酸侧链和SDS结合成蛋白- SDS胶束,所带的负电荷大大超过了蛋白原有的电荷量,这样就消除了不同分子间的电荷差异和结构差异.
再问： 根据您的回答，我这里有几点疑问。希望您能给于耐心的解释。第一：按照你的解释，SDS是不是可以想象成打开蛋白质的高级结构，消除蛋白内的折叠，打开氢键，断裂成一级结构，但是SDS本身并不能断开二硫键，因而还需要强还原剂，例如β-巯基乙醇等等来解除最后一级结构蛋白质各个肽链之间的二硫键连接？第二，你说到了在样品中加入还原剂和SDS来解聚多肽链，这点我同意，但是凝胶中只是加入了SDS，没有加入还原剂啊？第三。。。
再答： 其实我就度娘了一段话呵呵,看来还是要自己打一下的好,SDS本身上带负电嘛`它与蛋白蛋接触以后,会均匀的附着在蛋白质的表面,这个样子蛋白蛋二级以上级构实际上就被破坏了,形成SDS-蛋白质负离子,而二硫键的破坏是需要还原剂来做到的.你不加还原剂你就不能破坏蛋白质的二硫键.但电泳你能照跑跑出来的只是反映了蛋白质的二聚体或者多聚体的情况,是测不了分子量的.加还原剂得到的一级结构就跟你问的一样.具体的问题你可以参考一下生化实验指导手册,毕业已多年呵呵如果不到位的地方指出
