为什么反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小?

米氏常数是酶的特征性常数.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关.而受温度和pH值的影响.竞争性抑制剂米氏常数增大.最大反应速度不变,非竞争性抑制剂米氏常数不变.最大反应速度减小,反竞争性抑制剂米氏常数减小.最大反应速度减小.Km:米氏常数.是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的意义如下:它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度[S].图示以及公式推导.它可以表示E与S之间的亲和能力.Km值越大.亲和能力越强.反之亦然.它可以确定一条代谢途径中的限速步骤:代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程.前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物.例如.EMP途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步.Km值最大的那一步反应就是.该酶也叫这条途径的关键酶.它可以用来判断酶的最适底物.某些酶可以催化几种不同的生化反应.叫多功能酶.其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物.Km是一种酶的特征常数.只与酶的种类有关而与酶的浓度无关.与底物的浓度也无关.这一点与Vm是不同的.因此.我们可以通过Km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件(T.PH)的改变而改变.