非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变.
Km：米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.
米氏常数-定义k1 k3
E+S〈——〉ES〈——〉E+P
k2 k4
其中,E为酶,S为底物,P为产物,k1,k2,k3,k4为反应速率
Km=（k2+k3）/k1
米氏常数-意义
它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,米氏常数图示以及公式推导.它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然.它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,EMP途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,Km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶.它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物.Km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与Vm是不同的,因此,我们可以通过Km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变.非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小
是酶的一个重要参数.Km值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）.米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响.
